Posttranslationale Modifikationen

Was wäre ein Protein ohne seine Modifikation?

Im Mittelpunkt unseres Interesses stehen die Untersuchungen von posttranslationalen Proteinmodifikationen (PTM). Im Besonderen die Phosphorylierung und Methylierung von Proteinen, die in Signaltransduktionsprozessen der Autophagie, Apoptose und des RNA Metabolismus involviert sind. Das Anfügen von Phosphatgruppen an spezifische Serine beeinflusst dabei häufig die Bindungs- und enzymatischen Aktivitäten von Proteinen.

Die Proteinargininmethyltransferase 5 (PRMT5) ist bislang die einzige bekannte Methyltransferase, welche symmetrisch die Argininseitenketten in vitro und in vivo methyliert. Die symmetrische Methylierung spielt eine entscheidende Rolle in der Biogenese des Spliceosomes, welches die nichtcodierende Bereiche der pre-mRNA heraustrennt und die codierenden Bereiche miteinander zur funktionsfähigen mRNA verbindet. Die Regulation dieses Prozesses ist für alle Eukaryoten essentiell und stellt damit einen der wichtigsten Prozesse des Lebens dar. 

Mit radioaktiven Markierungs-, Aktivitäts- und Bindungsassays sowie mit modernsten Mikroskopietechniken versuchen wir in unserer kleinen Gruppe diese Prozesse zu entschlüsseln.

Motivierte zukünftige Mitarbeiter/-innen, die unser Team verstärken wollen, können  uns jederzeit besuchen oder Ihre Bewerbung an christoph.peter@uni-duesseldorf.de senden.

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